Трипсин – новый маркер метаболизма у животных
https://doi.org/10.26897/2949-4710-2023-1-53-58
Аннотация
Трипсин вырабатывается поджелудочной железой и гидролизует в кишечнике протеин пищи до полипептидов и аминокислот. Однако функция фермента выходит далеко за пределы органов пищеварения, поскольку он участвует в процессах регуляции артериального давления, воспалительных реакций, свертывания крови, функции поджелудочной железы. Установлено, что рецепторы PAR, активируемые трипсином, оказывают влияние на клеточные процессы в организме. Вопросы влияния трипсина на метаболизм животных ранее не изучались. Поэтому целью исследования было сравнение показателей активности трипсина у разных животных и у кур-несушек с разной продуктивностью – для получения новых знаний о сигнальной роли трипсина в регуляции обмена веществ. Результаты исследований на коровах, козах и птице показали, что максимальная активность трипсина в сыворотке крови наблюдается у цыплят-бройлеров, которая превышает уровень кур-несушек, на 385,4% – уровень коров, на 89,4% – коз, на 22,6% – кур-несушек. Анализ активности фермента в крови несушек позволил выявить кур, способных к яйцекладке, по сравнению с теми, у которых кладка яиц еще не наступила. Расчет корреляции указывает на прочную положительную связь между яйцекладкой и активностью трипсина. Следовательно, активность трипсина можно использовать в качестве показателя обменных процессов в организме животных.
Ключевые слова
Об авторах
В. Г. ВертипраховРоссия
Вертипрахов Владимир Георгиевич, профессор кафедры физиологии, этологии и биохимии животных, д-р биол. наук, доцент
127434, Россия, г. Москва, ул. Тимирязевская, 49
М. И. Селионова
Россия
Селионова Марина Ивановна, заведующий кафедрой разведения, генетики и биотехнологии животных, д-р биол. наук, профессор
127434, Россия, г. Москва, ул. Тимирязевская, 49
В. В. Малородов
Россия
Малородов Виктор Викторович, доцент кафедры частной зоотехнии, канд. с.-х. наук
127434, Россия, г. Москва, ул. Тимирязевская, 49
Список литературы
1. Chia E., Kagota S., Wijekoon E., McGuire J. Protection of protease-activated receptor 2 mediated vasodilatation against angiotensin II-induced vascular dysfunction in mice // BMC Pharmacol. – 2011. – № 28 (11). – Pp. 10. Doi:10.1186/1471–2210–11–10.
2. Koshikawa N., Hasegawa S., Nagashima Y. Expression of trypsin by epithelial cells of various tissues, leukocytes, and neurons in human and mouse // Am.J. Pathol. – 1998. – № 153 (3). – Pp. 937–944.
3. Яровая Г.А., Блохина Т.Б., Нешкова Е.А. Протеиназа-активируемые рецепторы (PARs) – сигналь - ный путь, инициируемый ограниченным протеолизом // Лабораторная медицина. – 2009. – № 10. – С. 23–34.
4. Luo W., Wang Y., Reiser G. Protease-activated receptors in the brain: receptor expression, activation, and functions in neurodegeneration and neuroprotection // Brain Res Rev. – 2007. – № 56 (2). – Pp. 331–345. doi: 10.1016/j.brainresrev.2007.08.002.
5. Wang Y., Luo W., Reiser G. Trypsin and trypsin-like proteases in the brain: proteolysis and cellular functions // Trypsin Cell Mol Life Sci. – 2008. – № 65 (2). – Pp. 237–252. doi:10.1007/s00018–007–7288–3.
6. Lohman R., Jones N., O’Brien T., Cocks T. A regulatory role for protease- activated receptor-2 in motivational learning in rats // Neurobiol Learn Mem. – 2009. – № 92 (3). – Pp. 301–309. Doi: 10.1016/ j.nlm.2009.03.010.
7. Almonte A. Qadri H., Sultan F., Watson J., Mount D., Rumbaugh G., Sweatt J. Protease-activated receptor-1 modulates hippocampal memory formation and synaptic plasticity // J Neurochem. – 2013. – № 124 (1). – Pp. 109–122. doi:10.1111/jnc.12075.
8. Zhang L. Sanagapalli S., Stoita A. Challenges in diagnosis of pancreatic cancer // World J Gastroenterol. – 2018. – № 24 (19). – Pp. 2047–2060. doi:10.3748/wjg.v24.i19.2047.
9. Vertiprakhov V., Ovchinnikova N. The activity of trypsin in the pancreatic juice and blood of poultry increases simultaneously in the postprandial period // Frontiers in Physiology. – 2022. – V. 13. – Pp. 874664.
10. Фисинин В.И., Вертипрахов В.Г., Харитонов Е.Л., Грозина А.А. Адаптация панкреатической секреции и метаболизма у животных с разным типом пищеварения при замене белкового компонента рациона // Сельскохозяйственная биология. – 2019 – № 54 (6). – С. 1122–1134. doi:10.15389/agrobiology.2019.6.1122rus.
11. Вертипрахов В.Г., Грозина А.А. Оценка состояния поджелудочной железы методом определения активности трипсина в крови птицы Ветеринария. – 2018. – С. 51–54. doi: 10.30896/ 0042–4846.2018.21.12.51–54.
12. Вертипрахов В.Г. Гогина Н.Н., Овчинникова Н.В. Новый подход к оценке здоровья кишечника у птиц // Ветеринария. – 2020. – № 7. – С. 56–59.
13. Вертипрахов В.Г., Грозина А.А., Кислова И.В. Способ оценки адаптации пищеварения птицы к ингредиентному составу рациона // Патент на изобретение: 2742175 C1, 02.02.2021. – Заяв. № 2019142448 от 19.12.2019.
14. Трухачев В.И., Филенко В.Ф., Поляков В.В. Свиноводство (теория, опыт, практика). – Ставрополь: Ставропольская государственная сельскохозяйственная академия, 1999. – 328 с. – EDN TIFPBV.
Рецензия
Для цитирования:
Вертипрахов В.Г., Селионова М.И., Малородов В.В. Трипсин – новый маркер метаболизма у животных. Тимирязевский биологический журнал. 2023;(1):53-58. https://doi.org/10.26897/2949-4710-2023-1-53-58
For citation:
Vertiprakhov V.G., Selionova M.I., Malorodov V.V. Trypsin as a New Marker of Metabolism in Animals. Timiryazev Biological Journal. 2023;(1):53-58. (In Russ.) https://doi.org/10.26897/2949-4710-2023-1-53-58